ProMIS Neurosciences Inc. a annoncé la publication de données précliniques de soutien dans le Journal of Biological Chemistry dans un article intitulé "Tryptophan residues in TDP-43 and SOD1 modulate the cross-seeding and toxicity of SOD1" (Les résidus tryptophane dans TDP-43 et SOD1 modulent l'ensemencement croisé et la toxicité de SOD1). La SLA est une maladie neurodégénérative mortelle des neurones moteurs. Les agrégats toxiques de la superoxyde dismutase-1 (SOD1) et de la protéine 43 de liaison à l'ADN TAR (TDP-43) dans les neurones moteurs sont caractéristiques de la SLA. L'étude a montré que ces deux protéines interagissent de telle sorte qu'un mauvais repliement de la TDP-43 entraîne un mauvais repliement et une agrégation de la SOD1 dans un système cellulaire et favorise les lésions des motoneurones chez le poisson zèbre.

L'étude a démontré une synergie pathologique entre SOD1 et TDP-43 en culture cellulaire et chez le poisson zèbre. L'interaction entre ces deux protéines a été caractérisée au niveau moléculaire. Les résultats indiquent que l'épitope de TDP-43 mal replié, précédemment identifié par ProMIS et ciblé par PMN267, contient un acide aminé tryptophane essentiel à l'interaction pathogène avec SOD1, apportant ainsi un soutien biologique supplémentaire au potentiel d'intervention thérapeutique de PMN267.